какую роль выполняют белки в организме защитную структурообразующую транспортную каталитическую
Белки — состав, свойства и роль в диете
» data-image-caption=»» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete.jpg» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»>
Александр Попандопуло, студент медицинского института УЛГУ. Редактор А. Герасимова
Пища человека состоит из многих ингредиентов. Они делятся на макроэлементы — белки, жиры и углеводы и микронутриенты — витамины, микроэлементы и т. д. Белок обеспечивает около 10-15%. дневной энергии. 1 грамм белка высвобождает 4 ккал.
Белок — это основной строительный блок тела. Белки расщепляются на аминокислоты, которые важны для регенерации мышц, костей, кожи, крови и других жизненно важных систем. Кроме того, они используются в синтезе нуклеиновых кислот, несущих генетическую информацию.
Функции белков
У взрослых белок составляет около 16% массы тела. Из них 43% содержатся в мышцах,15% – в коже, 16% в крови и др.
Функции белков в организме человека :
Функции белков в организме человека
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» alt=»Функции белков в организме человека» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Функции белков в организме человека
По питательной ценности белок делится на полезный и менее ценный. Значение зависит от набора аминокислот, которые лучше всего усваиваются человеческим организмом. Этот «набор» меняется в зависимости от физиологического развития человека.
Коллаген
Коллаген — это основной белок соединительной ткани у животных. Коллаген содержится в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. На его долю приходится около 25-30% белка млекопитающих.
У человека и позвоночных было идентифицировано двенадцать типов коллагена, состоящего из более чем 24 различных полипептидных α-спиралей. Комбинаци и этих спиралей определяют типы коллагена. Например, наиболее распространенный коллаген I типа (90% общей массы коллагена) состоит из 2 спиралей α-1 и 1 α-2.
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» alt=»Структура коллагена» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Структура коллагена
Коллаген отличается от других белков организма своим уникальным аминокислотным составом: 33%. из всех аминокислот составляют Gly, 10% – про, 10% – гидрокси-Pro и 1% – гидрокси-Lys. Основная структурная единица коллагена — тропоколаген, состоит из трех левовращающихся α-спиралей, скрученных в одну правовращающуюся суперспираль. Такие суперспирали связываются поперечными ковалентными связями с образованием фибрилл.
Миозин
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» alt=»Молекула миозина» width=»801″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg 801w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-768×575.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina.jpg 900w» sizes=»(max-width: 801px) 100vw, 801px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Молекула миозина
Инсулин
Это полипептидный гормон, секретируемый В-клетками поджелудочной железы. Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, увеличивая проницаемость клеток мышечной и жировой ткани для глюкозы.
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» alt=»Инсулин» width=»749″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg 749w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-768×615.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin.jpg 900w» sizes=»(max-width: 749px) 100vw, 749px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Инсулин
Гликоген синтезируется из глюкозы в печени и мышцах, а инсулин подавляет синтез глюкозы из других веществ (молочной кислоты, аминокислот, глицерина) в печени. При нехватке инсулина (из-за недостаточной выработки рукой или нарушения транспорта глюкозы из крови в клетки) начинается заболевание, называемое диабетом (сахарный диабет).
Аминокислоты
Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.
Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот:
Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы.
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» alt=»Строение аминокислот» width=»842″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg 842w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-768×547.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot.jpg 900w» sizes=»(max-width: 842px) 100vw, 842px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Строение аминокислот
Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.
Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат.
Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами.
Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.
Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.
Незаменимые аминокислоты
Некоторые аминокислоты могут вырабатываться в организме, другие необходимо получать с пищей. Есть восемь незаменимых аминокислот.
Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты
Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» alt=»Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты» width=»900″ height=»474″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty-768×404.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты
Важность некоторых аминокислот зависит от стадии физиологического развития человека. Например, в детстве очень важна одна аминокислота, а для взрослых она уже не важна. Пример: аргинин, гистидин, цистеин, глицин, тирозин, глутамин, пролин. Эти аминокислоты очень важны для детей, потому что детский организм не может их синтезировать из-за повышенной потребности. Во время метаболического стресса синтез глутамина может быть недостаточным, что делает его в таких случаях незаменимым.
Тирозин
Тирозин — ароматическая аминокислота, одна из двадцати аминокислот, необходимых для синтеза белка. Он образован из фенилаланина и других аминокислот. Тирозин участвует в синтезе адреналина, норадреналина, серотонина и дофамина.
Для правильного метаболизма тирозина в мозге необходимы витамин B 6 (пиридоксин) и фолиевая кислота. Тирозин используется для синтеза белков, катехоламинов, гормонов щитовидной железы, меланинов и может расщепляться на конечные метаболиты CO 2, H 2 O, NH + и энергию.
Между тирозином и α-кетоновой кислотой происходит реакция пераминирования, в результате чего п-гидроксифенилпируват вступает в реакцию с O 2.образуется гомогентизат. Ароматическое кольцо гомогентизата далее разрушается молекулярным кислородом с образованием малеилацетата. Он изомеризуется в фумарилацетоацетат, который гидролизуется до фумарата и ацетоацетата.
Недостаток тирозина снижает синтез белка, отмечается повышенная утомляемость, признаки депрессии, нарушение функции печени, снижение активности щитовидной железы. Очень серьезный дефицит тирозина может возникнуть при генетическом заболевании — фенилкетонурии, при котором организм не может метаболизировать аминокислоту фенилаланин, поэтому ее необходимо исключить из рациона. В отсутствие фенилаланина тирозин не может образовываться.
Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы
Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы
» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» alt=»Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы» width=»900″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-768×512.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы
Биологическая ценность белков
Биологическую ценность белков определяют аминокислоты. Белки со всеми незаменимыми аминокислотами в достаточном количестве, имеют высокую биологическую ценность. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в источниках животного происхождения: мясе, яйцах, молочных продуктах, рыбе.
Если в белке нет одной или нескольких незаменимых аминокислот, его биологическая ценность низкая. Как правило, белки растительного происхождения имеют низкую биологическую ценность. Если питательная ценность ежедневного рациона слишком низкая, для выработки энергии используются белки организма.
Дефицит белка часто встречается у пациентов, перенесших операцию, и у пожилых людей. Дефицит белка возникает при заболеваниях почек, серьезных травмах, ожогах, сепсисе, мальабсорбции. Дефицит белка вызывает потерю мышечной массы, плохое заживление ран, восприимчивость к инфекциям, отек и ожирение печени.
Основные функции белков в клетке
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.
Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.
В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:
1. Строительная функция
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:
2. Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:
Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
3. Регуляторная функция
Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
4. Защитная функция
5. Двигательная функция
6. Сигнальная функция
7. Запасающая функция
8. Энергетическая функция
9. Каталитическая (ферментативная) функция
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты можно разделить на две группы:
10. Функция антифириза
11. Питательная (резервная) функция.
Решай задания и варианты по биологии с ответами
Многообразие функций белков
Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Уникальные свойства белков заложены в колоссальном разнообразии пространственного строения их молекул. Это разнообразие белков определяется огромным числом возможных сочетаний аминокислотных остатков в длинных, состоящих, как правило, из нескольких сотен остатков, полипептидных цепях белков. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Белки образуют различные соединения с различными веществами. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Установлено, что белки могут иметь различные размеры и форму. Многие белки содержат в своём составе такие металлы, как железо, цинк, медь и др. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.
Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
1. Строительная (пластическая) функция. Белки являются непременным компонентом всех биологических мембран, составляют основу цитоскелета, входят в состав соединительных тканей, волосяного покрова, т.е. обеспечивают «строительную» функцию.
2. Ферментативная функция. Обладая, прежде всего, ярко выраженной каталитической способностью, они в качестве ферментов детерминируют интенсивность всех метаболических процессов в клетке и организме в целом. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов; пепсин, расщепляющий белки на пептиды.
3. Сократительная (двигательная) функция. Все виды движения, начиная с движений жгутиков бактерий и кончая движениями пальцев пианиста, обеспечиваются работой «белковых моторов» (сократительные белки). Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
4. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
5. Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым, помогая организму избежать больших потерь крови.
6. Регуляторная функция. Белки-гормоны участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
7. Сигнальная функция. Белки формируют ионные каналы и осуществляют восприятие, трансформацию и передачу разнообразных внешних сигналов (белки-рецепторы).
8. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1г белка способно выделиться 17,6кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Они же осуществляют иммунологическую защиту от чужеродных соединений и патогенных микроорганизмов (защитные белки-иммуноглобулины).
Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны контролирует физиологическую активность тканей и органов и всех жизненных процессов всего организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.
Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Белки-ферменты играют роль катализаторов, т. е. ускоряют химические реакции в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.
Биология. 11 класс
§ 4-1. Функции белков
Белки выполняют разнообразные биологические функции — структурную, транспортную, регуляторную и многие другие. При этом одной из самых важных функций белков в живых организмах является каталитическая (ферментативная).
Ферменты. Из курса химии вы знаете, что вещества, повышающие скорость химических реакций, называются катализаторами. Ферменты *(энзимы)* — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Без их участия биохимические процессы происходили бы слишком медленно или не происходили бы вообще. Ферменты осуществляют расщепление и синтез различных соединений, обеспечивая протекание обмена веществ. Практически все процессы жизнедеятельности обусловлены ферментативными реакциями.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним могут связываться лишь определенные субстраты (рис. 4-1.1).
Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. Образно говоря, активный центр подстраивается под субстрат как перчатка, которую надевают на руку.
В результате присоединения к активному центру молекула субстрата особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Поэтому, по сравнению с некатализируемой реакцией, ферментативное превращение субстрата в продукт (или продукты) происходит с меньшими затратами энергии и гораздо большей скоростью. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.
Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.
В ходе некоторых окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, образуется токсичное для клеток соединение — пероксид водорода (Н2О2). Без участия катализаторов его расщепление идет очень медленно: 2H2O2 → 2H2O + O2. Вы знаете, что в лаборатории при проведении этой реакции обычно используют неорганический катализатор, например оксид марганца (MnO2). В его присутствии разложение Н2О2 происходит значительно быстрее. В живых организмах под действием фермента каталазы этот процесс протекает с удивительно высокой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет за 1 с около 200 000 молекул H2O2!
Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. В диапазоне 0—40 °С повышение температуры приводит к ускорению ферментативных реакций. Но при дальнейшем увеличении температуры реакции, катализируемые большинством ферментов, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Значительное повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.
*Существуют ферменты, которые, кроме активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С активным или регуляторным центром, либо с другими участками молекулы фермента могут связываться определенные вещества, влияющие на его активность. Вещества, повышающие скорость ферментативной реакции, называются активаторами, снижающие или блокирующие активность фермента — ингибиторами.
Ингибиторы, которые связываются с регуляторным (аллостерическим) центром, вызывают изменения пространственной конфигурации (конформации) фермента, приводящие к уменьшению его активности. Такой тип ингибирования называется аллостерическим (рис. 4-1.2, а).
Некоторые соединения, по структуре сходные с субстратом, могут связываться с активным центром фермента, но не способны подвергаться ферментативному превращению. Такие вещества препятствуют доступу субстрата в активный центр, тем самым снижая скорость ферментативной реакции. Поскольку молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр, данный тип ингибирования назван конкурентным (рис. 4-1.2, б).
Известно также неконкурентное ингибирование, при котором ингибиторы присоединяются к молекуле фермента вне активного и регуляторного центров. Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию ферментов с субстратами, но вызывают такие изменения структуры, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт (рис. 4-1.2, в). Примером могут служить цианид-ионы (CN – ). Они подавляют активность ряда ферментов за счет связывания с ионами металлов, выполняющими роль кофакторов.*
*Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров и других кисломолочных продуктов, соков, чая, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. п.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.*
Кроме каталитической, белки выполняют и другие важные функции (таблица 4-1.1 ).
Функция
Пояснение и примеры
Являются биологическими катализаторами — повышают скорость протекания биохимических реакций, обеспечивая расщепление, синтез и внутримолекулярную перестройку различных соединений. Например, пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. *Рибулозодифосфат-карбоксилаза обеспечивает связывание углекислого газа в процессе фотосинтеза. Удвоение молекул ДНК происходит под действием фермента ДНК-полимеразы, образование РНК — под действием РНК-полимеразы*
Входят в состав всех компонентов клеток и различных внеклеточных структур. Например, кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. *Склеротин является компонентом наружного скелета насекомых и паукообразных. Фиброин составляет основу коконов насекомых*
Переносят различные вещества от одних клеток и тканей к другим, обеспечивают их поступление в клетки, выведение из клеток, а также процессы внутриклеточного транспорта. Например, дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. *Глобулины плазмы крови транспортируют гормоны и ионы металлов (например, трансферрин — ионы железа, церулоплазмин — ионы меди), альбумины переносят высшие карбоновые кислоты и некоторые другие вещества*
Принимают участие во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы. Например, белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. *В основе движения жгутиков и ресничек эукариотических клеток лежит скольжение друг относительно друга микротрубочек, входящих в их состав. Оно обеспечивается взаимодействием белков тубулина и динеина*
Регулируют протекание различных физиологических процессов. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. *Другие тропные гормоны, секретируемые передней и средней долями гипофиза, также представляют собой полипептиды. Например, тиреотропин, стимулирующий деятельность щитовидной железы, гонадотропины, регулирующие работу половых желез, пролактин, контролирующий развитие и функционирование молочных желез и т. п. Гормон щитовидной железы кальцитонин и паратгормон, вырабатываемый паращитовидными железами, регулируют содержание ионов Са 2+ в организме*
Некоторые мембранные белки в ответ на действие определенных химических веществ или раздражителей иной природы изменяют свою конфигурацию. Это приводит к изменению протекания тех или иных внутриклеточных процессов. Таким образом, рецепторные белки обеспечивают прием внешних сигналов и ответные реакции клеток на эти сигналы. Например, зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. *Другими примерами могут служить мембранные рецепторы, которые связывают молекулы гормонов, нейромедиаторов и др. Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм). Он играет важную роль в регуляции цветения, прорастания семян, формирования листьев и т. д.*
Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.) по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки
Запасаются в качестве источника аминокислот, например, резервные белки, которые откладываются в семенах растений *(легумин, запасающийся в семенах бобовых и др.)*, или обеспечивают запасание других веществ. Так, миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. *Ферритин выполняет роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных*
После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расщеплению и окислению с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в крайних случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров
*Натуральный шелк, получаемый из коконов шелкопряда, на 75 % состоит из фиброина и на 25 % из серицина. Фиброин — нерастворимый белок, вторичная структура которого (β-складчатый слой) обусловливает прочность шелка. Волокна шелка образованы фиброиновыми нитями. Снаружи они покрыты клейким водорастворимым серицином, который при производстве тканей удаляется. Шелковая нить имеет треугольное сечение и, как призма, преломляет свет, что вызывает красивое переливание и блеск. Шелк использовался для изготовления тканей еще в 4-ом тысячелетии до н. э. Шелковое волокно применяют в качестве шовного материала в хирургии.*
У пауков основу паутины составляет белок спидроин. Секрет паутинных желез выводится наружу в жидком виде. После этого структура спидроина изменяется, и он затвердевает в виде тонких нитей. В их составе участки β-складчатого слоя чередуются с эластичными полипептидными связками. Благодаря этому паутина обладает одновременно высокой прочностью и эластичностью. Она разрывается лишь при растяжении в 5 раз. По прочности паутина сопоставима со сталью, но при этом ее плотность в 6 раз меньше, чем у стали. Если бы паук создал нить длиной в земной экватор, она имела бы массу менее 500 г.