Гамма глобулины повышены в крови что это значит у мужчин
Гамма глобулины повышены в крови что это значит у мужчин
Глобулин, связывающий половые гормоны (ГСПГ), – это производимый печенью белок, который соединяется с тестостероном, дигидротестостероном (ДГТ) и эстрадиолом (эстрогеном) и транспортирует их в кровь в метаболически неактивной форме.
Cекс-стероид-связывающий глобулин, ГСПГ, СССГ, тестостерон-эстрадиол-связывающий глобулин.
Sex Hormone Binding Globulin, Testosterone, Free Testosterone, Bioavailable Testosterone.
Нмоль/л (наномоль на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
ГСПГ – белок, производимый печенью. Он связывается с тестостероном, дигидротестостероном (ДГТ) и эстрадиолом (эстрогеном) и переносит их в кровяное русло. Содержание ГСПГ в кровотоке зависит от возраста человека, пола, от интенсивности производства тестостерона либо эстрогенов. Кроме того, на уровень ГСПГ в крови влияют заболевания печени, гипертиреоз, гипотиреоз и повышенная масса тела.
Количество тестостерона, доступного для использования тканями организма, зависит от колебания уровня ГСПГ. В нормальном состоянии с ГСПГ связано от 40 % до 60 % тестостерона, а большая часть оставшегося – слабо соединена с альбумином. И только около 2 % свободного тестостерона непосредственно доступно для тканей.
Анализ на общий тестостерон не выявляет различий между связанным и несвязанным тестостероном – он лишь определяет количество гормона в целом. Во многих случаях его хватает, чтобы определить избыток или недостаток образования гормона в организме, однако если показатель ГСПГ отклоняется от нормального, то выявленный уровень общего тестостерона не является точным отражением количества гормона, доступного тканям организма.
В настоящее время анализ на ГСПГ используется не очень часто – в большинстве случаев анализы на общий и свободный тестостерон дают достаточно информации.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
SHBG переносит тестостерон и другие стероиды в плазме крови, снижает их метаболический клиренс и регулирует их доступ к тканям-мишеням. SHBG может секвестрировать стероиды из тканей-мишеней и есть некоторые свидетельства того, что связанный с лигандом SHBG связывается с мембранными рецепторами и стимулирует выработку циклического аденозинмонофосфата и / или проникает в клетки путем связывания с мембранным белком мегалином (megalin), чтобы инициировать биологический эффект. SHBG человека связывает дигидротестостерон (DHT)> тестостерон> эстрадиол, а также такие лекарственные средства, как левоноргестрел и флуоксиместерон.
В литературе сообщалось о гомозиготной мутации, приводящей к полному дефициту в плазме SHBG. SHBG функционирует для защиты беременной женщины от плацентарного гиперандрогена. Сообщалось о полиморфизмах, которые более тонко влияют на связывание SHBG тестостерона. SHBG связывает тестостерон с высоким сродством (
1 нмоль / л), и большая часть сайтов связывания SHBG во взрослой мужской сыворотке занята тестостероном, так что уровень SHBG является основным фактором, определяющим общий уровень тестостерона у взрослых мужчин. Взрослые мужчины с низким уровнем SHBG имеют и низкий общий уровень тестостерона, тогда как мужчины с высоким уровнем SHBG имеют более высокий уровень тестостерона. У препубертатных мальчиков отмечается гораздо более низкий уровень тестостерона и только небольшая часть SHBG в плазме занята тестостероном.
Существует 20-кратная вариабельность уровней SHBG среди отдельных индивидуумов, тогда как уровень SHBG у данного индивидуума относительно постоянный. Уровни SHBG не связаны с питанием или временем суток.
Метаболический синдром
Резистентность к инсулину
Уровни SHBG резко возрастают при гипертиреозе пропорционально уровням тироксина (Т4) и трийодтиронина (Т3) у детей, а также у взрослых. Высокие уровни SHBG приведут к повышению уровня тестостерона у мужчин и женщин и могут вызвать диагностические затруднения, привести к ненужной оценке гипофизарных, надпочечниковых или гонадных расстройств. Высокий SHBG приводит к повышению лютеинизирующего гормона (ЛГ) и эстрадиола и может приводить к увеличению груди у мужчин. Высокие уровни SHBG являются результатом активации тиреоидного гормона промотора гена HNF4α, который, в свою очередь, стимулирует экспрессию SHBG. Таким образом, SHBG является маркером повышенной биологической активности щитовидной железы.
Синдром Кушинга и лечение глюкокортикоидами
Уровни SHBG снижаются у пациентов с синдромом Кушинга и у пациентов, получавших глюкокортикоиды. У детей, получавших преднизон или дексаметазон для терапии лейкемии, падение SHBG происходило медленно в течение 4 недель, за это время уровни индекса массы тела и лептина повышались, что предполагает связь с инсулинорезистентностью. Исследователям еще предстоит выяснить, является ли SHBG ценным биомаркером или, скорее, активно участвует в патогенезе метаболического заболевания.
Белковые фракции в сыворотке
Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.
Синонимы английские
Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).
Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.
Г/л (грамм на литр), % (процент).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.
Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.
Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).
Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.
Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Гамма глобулины повышены в крови что это значит у мужчин
Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.
Синонимы английские
Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).
Г/л (грамм на литр), % (процент).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.
Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.
Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).
Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.
Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Белковые фракции в т.ч. Общий белок (венозная кровь) в Самаре
Белок — один из самых важных биохимических компонентов человеческого организма, который выполняет множество функций. Данное исследование — протеинограмма — определяет показатель количества общего (суммарного) белка и его основных фракций в крови с целью диагностики и контроля лечения различных заболеваний.
Приём и исследование биоматериала
Когда нужно сдавать анализ Белковые фракции в т.ч. Общий белок?
Подробное описание исследования
Общий белок (протеин) — это собирательный термин, включающий в себя разные виды, или фракции, белков сыворотки крови. Фракции выявляют при помощи специального метода — электрофореза, в основе которого лежит определение разной подвижности протеинов в электрическом поле. Выделяют следующие виды белков плазмы: альбумины и глобулины. В норме их соотношение в сыворотке неодинаково, и они постоянно находятся в состоянии динамического равновесия с белками различных органов и тканей.
Альбумины составляют порядка 60 % от суммарного количества протеинов сыворотки. Они выполняют множество биохимических функций: транспорт биологически активных веществ, поддержание онкотического (осмотического) давления крови и др.
Глобулины, в свою очередь, подразделяются на:
Основной представитель группы α1-глобулинов белок острой фазы — α1-антитрипсин. Также в эту группу входят α1-липопротеид и кислый α1-гликолипопротеид. Концентрация альфа-1-антитрипсина повышается при острых и хронических воспалительных процессах, а также онкологических заболеваниях.
К α2-глобулинам относятся α2-макроглобулин, гаптоглобин и аполипопротеин B. Изменение показателя α2-макроглобулина (основного фракционного белка) наблюдается при развитии нефротического синдрома, сахарного диабета, панкреатита и воспалительных заболеваний.
В подтип β-глобулинов входят некоторые иммуноглобулины (антитела), трансферрин и церулоплазмин. Иммуноглобулины класса G, A, D, M и E относятся к γ–глобулинам — представителям гуморальной (неклеточной) иммунной системы.
Анализ протеинограммы полезен не только при инфекционных и аутоиммунных заболеваниях, но также и в диагностике моноклональных гаммапатий — множественной миеломы, макроглобулинемии Вальденстрема и др. Эти патологии сопровождаются злокачественным перерождением B-лимфоцитов, которые начинают бесконтрольно образовывать иммуноглобулины одного типа (класса). Результат электрофореза позволяет оценить только наличие аномальных γ-глобулинов (иммуноглобулинов), но не определить их подтип. Для этого следует сдать дополнительный тест с последующим определением типа аномальных глобулинов — иммунофиксацию или типирование парапротеина в сыворотке крови.
Следует помнить, что во многих клинических ситуациях результат протеинограммы не является ключевым условием для подтверждения или исключения предполагаемого диагноза. В связи с этим, показатели данного исследования должны оцениваться врачом только в комплексе с симптомами, объективными клиническими и лабораторно-инструментальными данными.